1.大豆中胰蛋白酶抑制剂的分布
胰蛋白酶抑制剂在大豆中的各部位均有分布，但主要存在于大豆的种子中。大豆种子中胰蛋白酶抑制剂的含量可达总蛋白的6%～8%。
2.大豆中胰蛋白酶抑制剂的生化特性
2.1 胰蛋白酶抑制剂的结构与功能
胰蛋白酶抑制剂是分子量较小的、具有生理活性的功能性蛋白质，大豆中胰蛋白酶抑制剂可分为以下两类：
2.1.1 kunitz类抑制剂。主要对胰蛋白酶直接地、专一地起作用，这类抑制剂与胰蛋白酶的结合是定量地进行的，即1g分子的抑制剂可以结合1g分子的胰蛋白酶。
2.1.2 Bowman Birk类抑制剂。可分别与胰蛋白酶和糜蛋白酶结合，由于抑制剂分子内有两个活动中心，故被称为双头抑制剂。
kunitz类和Bowman·Birk类抑制剂是大豆中最主要的两类胰蛋白酶抑制剂，它们在大豆中的含量分别为1.4%和0.6%。这两类胰蛋白酶抑制剂对热、酸、碱的稳定性有所差异，纯化的kunitz类抑制剂在30℃以下温度和pH1～12范围内保持其活性，在80℃短时间加热能使它可逆地变性，而在90℃加热则使它不可逆地失活。Bowman·Birk类抑制剂比kunitz类抑制剂对热、酸、碱的稳定性强，当在干燥状态、105℃加热或用其0.02%水溶性在100℃加热10min，仍可保持它们的活性(Fennema 1985)。关于它们对热的稳定性也有相反的报道，认为Bowman·Birk类抑制剂比kunitz类抑制剂对热更不稳定(Dilietroh和Liener 211989)。
2.2 胰蛋白酶抑制剂与靶酶的反应机理
大豆中的胰蛋白酶抑制剂属于丝氨酸蛋白酶抑制剂，它可以和胰腺分泌的丝氨酸蛋白酶系发生反应，胰蛋白酶抑制剂与靶酶相互作用，通常如酶与底物之间的相互作用一样，属于互补型作用机理。两者反应时，抑制剂暴露在外的活动中心与靶酶的活动中心通过氢键相连接，形成稳定的共价型复合物，从而导致酶活动中心的闭锁，使靶酶的活性丧失，与通常的酶催化反应相比，蛋白酶与抑制剂之间反应的米氏常数很低，故蛋白酶与抑制剂的亲和力大，二者可以迅速结合形成复合物。与一般酶的底物不同，抑制剂与酶结合后其活动中心的肽链并不裂解或裂解速度极慢。因此，该复合物虽然可以分解成游离的酶和变性或未变性的抑制剂，但解离速度非常缓慢。
以上说明抑制剂从某种意义上讲可以看作是酶的底物，其与酶的接触部位主要集中于抑制剂活动中心附近的氨基酸残基。