对靶昆虫有特异毒性的伴抱晶体被吞食后，在昆虫中肠特殊pH条件下被溶解释放出27-140 kD的原毒素。然后，在中肠蛋白酶的作用下，通过剪切被激活为23-70 kD的毒性多肤。激活的毒性多肤特异地与中肠刷状缘膜泡(Brush Border Membrane Vesicle，简称BBMV)上的特异受体发生结合，从而使细胞通透性破坏，最后导致膜穿孔，使整个细胞代谢失去平衡而导致昆虫死亡。这种机制在宏观上解释了昆虫被苏云金芽抱杆菌所致死的整个病理现象，目前己被普遍接受。不同伴抱晶体的溶解条件各不相同。伴抱晶体溶解所需条件的多样性有利于扩大苏云金杆菌的杀虫谱[21]。分子量较大的原毒素在幼虫中肠蛋白酶的作用下被切去N端的28至29个氨基酸以及C端区域而被激活为毒素。对于较小的原毒素如Cry3蛋白，在切去N端的大约50个氨基酸后即被激活。在Cry毒素结构域I插入中肠上皮细胞膜之前，毒素先通过结构域II或III与上皮细胞膜上的受体蛋白发生专一性结合。结合分为两步，第一步结合上的毒素可以再次与受体发生解离，故又称可逆性结合(Reversible Binding );第一步结合之后，毒素进一步与膜受体蛋白发生紧密结合或直接插入细胞膜，此时的毒素与受体难以发生解离，称为不可逆性结合(IrreversibleBind)。结构域I在与靶细胞膜作用之前受毒素一受体结合的诱导要发生显著的构象变化，使直接参与膜穿孔的a螺旋暴露，与膜接触并插入细胞膜，继而造成膜穿孔。
目前ICPs使细胞裂解的机制从细胞水平上解释有质子梯度模型和渗透裂解模型两个模型。
人们又利用蛋白质及脂膜相互作用的生物化学原理，通过结构比较和功能分析，试图从分子水平上阐明杀虫晶体蛋白引起膜穿孔的机制，并提出了如下模型。
Hodgman等[59]提出了一个铅笔刀模型。该模型被认为。S螺旋和a6螺旋最可能是孔形成的结构单位，这是完全基于亲水脂螺旋的疏水表面积来推测的。a5螺旋和a6螺旋连在结构域I的端点，离膜最远。因此，在作用于膜时，这两个螺旋必须象打开的铅笔刀一样从结构域I中伸出，插入脂双层膜。这样一个模型不需要结构域I中其它a螺旋的重排，一个亲水离子通道将由多个毒素分子寡聚体通过相同的作用方式排成一个圆而形成。
Li等人根据ICPs可能所共有的三维空间结构提出了“伞模型”。依照这个模型，a6和a '7螺旋或a4和a5螺旋形成一个发夹结构，处在结构域I的边沿，最接近于质膜。当其它的螺旋在膜表面象伞架打开时，这一对螺旋将比较容易插入脂双层膜，整个孔的形成需要多个毒素分子内部不同结构域或螺旋的参与。Gazit等分析了。S螺旋片段提出了一个新的修饰模型，即a5螺旋六聚体模型，认为a5螺旋在参与膜穿孔作用起着重要作用，可能是螺旋束跨膜形成孔的重要成分。a 5螺旋通过一个6聚体形式，即a5螺旋的亲水侧向内，亲脂侧向外组成一个亲水离子通道，镶嵌在脂双层中间形成离子通道。
上述模型都局限在 ICPs三维结构中结构域I的作用，还不能更精确的解释ICPs分子的作用机制。近年来，人们通过各种分子生物学技术特别是定点诱变技术对ICPs分子不同结构域的亚结构进行了研究，获得了大量新的信息。
实际上，杀虫晶体蛋白活化的宏观模式的内涵还包括芽抱可能在毒性方面所起的协同作用，同时Wu和Frankenhuyzen等人证实了来自Bt不同毒素之间的协同作用。某一毒素的存在可能通过阻止无效结合而增强另一毒素的活性。除了在不同毒素之间存在协同作用之外，毒素与芽抱、毒素与其它细菌之间对毒性也表现出增效作用。在上述情况中，芽抱或细菌感染昆虫引起的败血症被认为是这种协同作用的原因，因为这种败血症将引起中肠的溃烂。此外，Bt芽抱的存在降低了某些昆虫对毒素产生抗性的可能性。